1、為什麼多發性骨髓瘤的血漿纖維蛋白原含量增加
稍微偏低。
纖維蛋白原是在肝臟產生的，降低有幾種原因，如遺傳性的纖維蛋白原的減少，肝臟的疾病造成的減少、纖溶酶對纖維蛋白原過度降解等等，都會造成臨床上纖維蛋白原的減少
血漿纖維蛋白原正常值在2g/L到4g/L之間。值升高見於糖尿病、急性心肌梗死、急性傳染病、結締組織病、急性腎炎、灼傷、多發性骨髓瘤、休克、大手術後、妊高征、急性感染、惡性腫瘤及血栓前狀態。減低見於DIC、原發性纖溶、重型肝炎和肝硬化。纖維蛋白原和纖維蛋白怎樣區別？纖維蛋白原是發現最早的一種凝血因子。呈伸長的橢球體，是由三對多肽鏈（一對α鏈、一對β鏈、一對γ鏈）以二硫鍵連接而成的二聚物，其分子量約為34萬道爾頓。在肝臟中合成後進入血漿，以溶解形式存在。每100ml人血漿中含量約0.3g。纖維蛋白是一種高度不溶的蛋白質多聚體，是象細針一樣的晶狀物。纖維蛋白原轉變為纖維蛋白是整個血凝過程中最基本的變化，要經過3個環節：①纖維蛋白原的水解在凝血酶作用下，纖維蛋白原分子中的兩條α鏈和兩條β鏈每條都有一個肽鍵斷裂，結果形成纖維蛋白單體，並同時釋放出兩對小分子的纖維蛋白多肽（即纖維蛋白多肽A和B，分子量合計約為9000道爾頓）。因此，最後形成的纖維蛋白的分子量比纖維蛋白原小些。②纖維蛋白單體的聚集在Ca2+的參與下，若干纖維蛋白單體聚合成可溶性的纖維蛋白多聚體。③血凝塊的形成在纖維蛋白酶和Ca2+的作用下，不同的纖維蛋白分子的α鏈之間形成交鍵，使纖維蛋白轉變為最終的不溶性的纖維蛋白多聚體。形成中的纖維蛋白相互交錯重疊並網羅血細胞，使原來呈溶膠狀的血液轉變成凝膠狀的血凝塊。隨後由於血小板收縮蛋白的作用，血塊縮緊變硬，並析出血清。所以，血清中除了沒有纖維蛋內原外，比血漿還增添了一些在凝血過程中產生
2、多發性骨髓瘤患者M蛋白進行分類與鑒定的最佳方法是
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3、多發性骨髓瘤m蛋白均一免疫活性高還低
M蛋白的檢測與鑒定
一、M蛋白的基礎知識
M蛋白是漿細胞或B 淋巴細胞單克隆大量增殖時所產生的一種異常免疫球蛋白，其氨基酸組成及排列順序十分均一，空間構象、電泳特徵也完全相同，本質為免疫球蛋白或其片段（輕鏈、重鏈等）。由於它產生於單一克隆（monoclone），又常出現於多發性骨髓瘤（multiple myeloma）、巨球蛋白血症（macroglobulinemia）、惡性淋巴瘤（malignantlym phoma） 病人的血或尿中，故稱M 蛋白。這些M 蛋白大多無抗體活性，所以又稱為副蛋白（paraprotein）。
M 蛋白血症可分為惡性與意義不明的兩大類。惡性M 蛋白血症多見於多發性骨髓瘤（包括輕鏈病）、巨球蛋白血症、重鏈病、7SIg M 病（Solomen －Konkel 病）、半分子病及不完全骨髓瘤蛋白病（C 端基因缺陷） 等。意義不明的M 蛋白血症（monoclonal gammopathyof undetermined significance ，M G US） 又分為兩種，一種是與其他惡性腫瘤（如惡性淋巴瘤） 伴發者，另一種即所謂良性M 蛋白血症。
M 蛋白的檢測方法主要有瓊脂或瓊脂糖電泳、免疫電泳、免疫固定電泳、選擇免疫電泳等。
二、M蛋白的鑒定
1．多發性骨髓瘤與巨球蛋白血症時的M 蛋白檢測和鑒定
（1）血清總蛋白定量。90％ 的患者血清總蛋白含量升高（70％ 的患者＞100g／L），約10％的患者正常或甚至偏低（如輕鏈病時）。
（2）血清蛋白醋纖膜或瓊脂糖電泳。M 蛋白在電泳時出現典型的單株峰（亦稱M區帶），特點是區帶窄而濃，掃描時呈現尖高峰，在γ區高比寬≥2，在β區≥1。此M區帶可因Ig的不同而出現在在γ～α2的任何區域。M蛋白增殖的另一特點是其他各區
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帶明顯減少，顯示圖像較簡單。有時有的患者血中M蛋白並不高，這是由突變細胞的Ig分泌能力決定的。這種病人的血清在電泳時M峰可不明顯，易被其他蛋白掩蓋，需採用稀釋血清成應用其他敏感方法如免疫固定電泳來檢測。
（3）血清Ig定量。一般M蛋白所屬Ig含量均顯著增高，其他類Ig則正常或顯著減低。
（4）免疫電泳。
① 正常人血清免疫電泳結果：可分辨出20 多種蛋白成分。在陽極端有船形很濃的沉澱線為白蛋白。通常Ig組分靠陰極端，最靠近加樣孔者為Ig M，依次為IgA、IgG，三者成平滑的連續沉澱線。
② 多發骨髓瘤：多發性骨髓瘤分IgG、IgA、Ig M、IgI）和IgE5 種，IgG 和IgA 又分亞類，所有Ig的輕鏈又分兩個型。因此，免疫電泳時變形沉澱線的位置隨各分子的電泳區帶不同而異，從慢γ～β2區皆可出現。IgG 1 多出現在慢γ區，IgG 4 在β～α
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區。M 蛋白與相應的抗重鏈血清、抗輕鏈血清形成遷移范圍十分局限的濃密的沉澱弧。由於此種病人血清中Ig 含量甚高，免疫擴散時可出現抗原絕對過剩而不出現沉澱線，此時需稀釋血清重做，往往可獲得滿意結果。③ 巨球蛋白血症：由於IgM 分子大量增殖所致。在免疫電泳時，常常出現以下特徵：一是沉澱線明顯變形。正常情況下，IgM形成短小沉澱線，不易看到變形。當IgM大量出現時，則會使整個IgM沉澱線變形。二是抗原孔周圍和電泳縱軸出現團塊狀沉澱。三是電泳時IgM組分無遷移，這多是Ig M分子聚合，電泳不移動所致。
（5）尿本－周蛋白檢測。
① 定性檢測： 用熱沉澱法和磺基水楊酸法。
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② 免疫電泳法：用待檢尿濃縮後進行免疫電泳，大多數多發性骨髓瘤病人和輕鏈病患者，僅出現一條緻密的弓形彎曲的沉澱線。本法60％～80％的骨髓瘤病人和幾乎全部輕鏈病病人可檢出尿本周蛋白。
③ 輕鏈白蛋白－戊二醛交聯免疫電泳法：多發性骨髓瘤、華氏巨球蛋白血症及輕鏈病可呈陽性，正常人陰性。本法尿本周蛋白檢出率為100％，假陽性4％，尿中含有200μg／ml 時即可出現陽性結果。
2．重鏈病時M 蛋白檢測與鑒定
與多發性骨髓瘤相同，免疫電泳時由於重鏈分子較Ig 分子小，故遷移率快，電泳位置較靠陽極側（β～α）。但重鏈病一般需選擇免疫電泳證實。
3．7SIg M 病時M 蛋白的檢測與鑒定
一般Ig M 為五聚體，沉降系數為19S ，而7S IgM患者的IgM為單體，沉降系數為7S 。證明7S IgM 有兩種方法：一種是在測定Ig M 總量後，將被測血清1～2 ml 過Sepharose 6B柱，再根據洗脫峰圖用面積儀測出7S Ig M占總IgM的百分比，與Ig M總量換算即得7S IgM的絕對值。另一方法即為植物血凝素（PHA）選擇電泳。此法原理是五聚體Ig M可與PHA 結合形成沉澱，而單體IgM不與PHA結合。在瓊脂膠中加入PHA，後進行電泳，五聚體IgM 被P H A 所阻留，而7S Ig M 繼續向陽極泳動，並可與隨後加至抗體槽中的Ig M 抗血清反應，形成單一沉澱弧。
4、一個骨髓瘤表現的病人，電泳發現β和γ之間有m蛋白條帶，問可能是哪個ig
這個不好說，電泳唯一能證明得的是什麼病，哪種類型還需要其他檢測項目。
5、血M蛋白是什麼蛋白，測定有何意義？
M蛋白是B淋巴細胞或漿細胞單克隆增殖產生的大量在類別，亞類，型，亞型，基因型和獨特型皆相同的均一棉衣球擔保。由於這種單克隆蛋白多見於多發性骨髓瘤，巨球蛋白血症，惡性淋巴瘤，而這三種疾病的英文名字均以M字母開頭，因此就將這種蛋白稱為M蛋白。
M蛋白可分為惡性和意義不明倆大類。惡性M蛋白血症，多見於多發性骨髓瘤（含輕鏈病），巨球蛋白血症，重鏈病，TSLGM病，半分子病和不完全骨髓瘤蛋白病。意義不明的M蛋白血症是於其他惡性腫瘤如惡性淋巴瘤伴發者，另一種是所謂良性M蛋白血症。
M蛋白測定對於多發性骨髓瘤和巨球蛋白血症等 病的診斷和分型有重要意義。檢測M蛋白需要通過如下實驗：血清蛋白電泳，血清lg定量，棉衣電泳，血/尿輕鏈定量等。。