氨基酸代谢障碍

1、医生你好？请问氨基酸代谢异常是怎么一回事

指导意见：
你好，根据你说的情况氨基酸代谢异常，是需要你给予加强营养的，同时需要你定期到医院给予复查治疗的

2、氨基酸代谢的酶缺陷症有多种，白化病缺乏

酪氨酸酶。
白化病是由于酪氨酸酶缺乏或功能减退引起的一种皮肤及附属器官黑色素缺乏或合成障碍所导致的遗传性白斑病。患者视网膜无色素，虹膜和瞳孔呈现淡粉色，怕光。皮肤、眉毛、头发及其他体毛都呈白色或黄白色。白化病属于家族遗传性疾病，为常染色体隐性遗传，常发生于近亲结婚的人群中。白化病遗传图谱：患者双亲均携带白化病基因，本身不发病。如果夫妇双方同时将所携带的致病基因传给子女，子女就会患病。眼白化病为X连锁隐性遗传，是由母亲所携带的白化病基因传给儿子时才患病，传给女儿一般不患病。

3、氨基酸是如何代谢的?分几条途径?谢谢~

不同的氨基酸有不同

含硫氨基酸的代谢

(一) 甲硫氮酸和转甲基作用

甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。

甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。

甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。

在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。

(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢

半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。
2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。

3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。

GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。

此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。

在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。

4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3'-磷酸腺苷5'-磷(3'—phosphoadenosine-5'phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。

PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。

三、支链氨基酸的代谢

支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。

肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。

四、芳香族氨基酸的代谢

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢

苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。

苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。

若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。

酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。

酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。

酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。

(二)色氮酸的代谢

色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。

上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。

血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。

4、请教教氨基酸的使用！18AA，9AA，3AA等

复方氨基酸注射液(18AA-I) 为复方制剂，是由18种氨基酸与钾、钠、钙、镁等无机盐配制而成的灭菌水溶液。该氨基酸类药用于改善手术前后病人的营养状况及各种原因所致低蛋白血症患者。严重肝功能不全、严重肾功能不全及尿毒症患者、氨基酸代谢障碍者禁用。

复方氨基酸注射液（9AA）为复方制剂，由9种氨基酸配制而成。慢性肾衰时，体内大多数必需氨基酸血浆浓度下降，而非必需氨基酸血浆浓度正常或升高。

该药物可使下降的必需氨基酸血浆浓度恢复。如同时供给足够能量，可加强同化作用，使蛋白质无须作为能源被分解利用，不产生或极少产生氮的终末代谢产物，有利于减轻尿毒症症状。亦有降低血磷，纠正钙磷代谢紊乱作用。适用于急性和慢性肾功能不全患者的肠道外支持；大手术、外伤或脓毒血症引起的严重肾功能衰竭以及急性和慢性肾功能衰竭。

复方氨基酸注射液（3AA）由3种氨基酸配制而成。

其组分为每1000ml含：L-缬氨酸(C5H11NO2)12.6gL-亮氨酸(C6H13NO2)16.5gL-异亮氨酸(C6H13NO2)13.5g。

(1)缬氨酸、亮氨酸、及异亮氨酸为支链氨基酸，进入体内后能纠正血浆中支链氨基酸和芳香氨基酸失衡，防止因脑内芳香氨基酸浓度过高引起的肝昏迷。

(2)能促进蛋白质合成和减少蛋白质分解，有利于肝细胞的再生和修复，并可改善低蛋白血症。

(3)直接在肌肉、脂肪、心、脑等组织代谢，产生能量供肌体利用。适用于各种原因引起的肝性脑病、肝硬化、慢性活动性肝炎。亦可用于肝胆外科手术前后。

(4)氨基酸代谢障碍扩展资料

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。

氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。

氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

5、人体缺乏维生素B6和维生素PP均会引起氨基酸代谢障碍对吗

维生素b6主要作用在人体的血液、肌肉、神经、皮肤等。主要的功能有抗体的合成、消化系统中胃酸的制造、脂肪与蛋白质利用(尤其在减肥时应补充)、维持钠/钾平衡(稳定神经系统)。 缺乏维生素b6的通症，一般缺乏时会有食欲不振、食物利用率低、失重、呕吐、下痢等毛病。严重缺乏会有粉刺、贫血、关节炎、小孩痉挛、忧郁、头痛、掉发、易发炎、学习障碍、衰弱等。 国立阳明大学护理学系教授魏燕兰表示，缺乏维生素 b6会导致严重神经方面疾病，成人缺乏维生素 b6会影响认知，惟对学童会造成那些影响，这方面的研究却非常少。

6、人体内若缺乏维生素B6和维生素PP，均会引起氨基酸代谢障碍？

[判断题] 人体内若缺乏维生素B6和维生素PP，均会引起氨基酸代谢障碍。

A . 正确
B . 错误

参考答案：
正确

7、孩子氨基酸代谢异常有什么症状

又称氨基酸病，氨基酸尿症，当神经系统受累时，通常只出现轻度精神运动发育迟滞，直到发病2～3年后才有明显症状。
像其他遗传性代谢性疾病一样，氨基酸病不影响胎儿的子宫内生长发育或分娩，早期可无体征。苯丙酮尿症、酪氨酸血症和Hartnup病是临。

8、氨基酸代谢紊乱的主要原因

包括先天因素和后天因素。 可分两类：
①酶的缺陷
使某种或某些氨基酸体内正常分解代谢受阻，该氨基酸的血液浓度显著升高，造成高氨基酸血症。血浆氨基酸水平过高，使滤入肾小管的氨基酸超过肾小管的重吸收能力，尿中氨基酸水平过高，形成高氨基酸尿症。用化学法、微生物法、电泳法及层析法可测定血或尿中氨基酸的性质和含量。
②氨基酸转运系统缺陷
较少见。遗传性氨基酸转运系统缺陷可造成某些氨基酸转运异常的疾病。肾小管氨基酸重吸收功能障碍者，在血氨基酸水平正常情况下可出现高氨基酸尿。 蛋白质热能营养不良可致血中色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸浓度下降，酪氨酸、甘氨酸、脯氨酸浓度上升。长期饥饿可致血中丙氨酸浓度下降，苏氨酸、甘氨酸浓度上升。肥胖症者血中亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸浓度上升。物理化学因素也可影响氨基酸的膜转运，如新霉素可阻碍小肠吸收氨基酸,X射线照射、重金属中毒、过期四环素等所致肾损害均可抑制肾小管对氨基酸的吸收。

9、氨基酸的代谢途径

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：
主要在肝脏中进行：包括如下几种过程： 氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。 非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。 转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。 联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。 生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。
因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。